Aromatische Aminosäuren – Unentbehrliche Bausteine für Proteine
Inhaltsverzeichnis
Aminosäuren sind die Bausteine des Lebens. Aus ihnen setzen sich die Proteine zusammen und aus den Proteinen werden im Rahmen der enzymatischen Katalyse während des Stoffwechsels wieder Aminosäuren. Der Mensch verfügt je nach Klassifikation über 20 oder 21 proteinogene Aminosäuren. Acht davon sind essentiell, das heißt, sie müssen über die Nahrung zugeführt werden, und vier davon sind aromatisch. Die aromatischen Aminosäuren heißen Phenylalanin, Tryptophan, Tyrosin und Histidin. Sie haben für den Menschen eine Reihe von spezifischen Aufgaben, auf die wir im Rahmen dieses Artikels näher eingehen werden.
Was kann ich unter aromatischen Aminosäuren verstehen?
Der Begriff „aromatisch“ steht im allgemeinen Sprachgebrauch für geruchs- und geschmacksintensiv. Entsprechende Lebensmittel sind folglich wohlduftend und wohlschmeckend. Im chemischen Fachgebrauch ist der intensive Eigengeruch für die Benennung der Klasse der aromatischen Verbindungen ebenfalls von Bedeutung. Grundsätzlich sind die Verbindungen bei Aromaten stabil. Genau fünf Kriterien müssen erfüllt werden, um als Aromat klassifiziert zu werden:
- Sie müssen in ihrer chemischen Struktur ein Ringsystem mit mindestens einem Ring aufweisen
- Das Ringsystem ist flach (planar)
- Die Bindungslängen im Ringsystem sind gleich
- Es handelt sich um „konjugierte Doppelbindungen“. Konjugiert heißt in diesem Fall, dass sich Doppel- und Einfachbindungen abwechseln; sie sind alternierend
- Die Hückel-Regel trifft zu, nach der die Elektronenpaare in ungerader Anzahl vorkommen. Dies trifft zu, wenn die folgende Formel erfüllt ist: (4n +2)
Wenn alle Bedingungen außer der Hückel-Regel zutreffen, sind die Stoffe nicht nur keine Aromaten, sondern auch Antiaromaten und somit instabil.
Die aromatischen Aminosäuren Phenylalanin, Tryptophan und Tyrosin weisen in ihrer Seitenkette einen Benzolring auf. Nur Histidin besitzt statt des Benzolrings einen Imidazolring. Dieser ist im Gegensatz zu Benzol nicht sechs-, sondern fünfseitig.
Diese vier aromatische Aminosäuren gibt es
In der Folge setzen wir uns genauer mit den vier aromatischen Aminosäuren des Menschen auseinander. Die Frage ist also: Was haben Phenylalanin, Tryptophan, Tyrosin und Histidin für Eigenschaften, Funktionen und Wirkungen für und auf den Menschen?
Phenylalanin – Bedarf, Vorkommen, Funktionen, Wirkungen
Phenylalanin ist die Vorstufe von Tyrosin, das über die Hydroxylierung von Phenylalanin, die Phenylalaninhydroxylase, in der Leber gebildet wird. Darüber hinaus ist die Aminosäure an dem Aufbau der Katecholaminen Dopamin, Noradrenalin und Adrenalin beteiligt. Diese gehören zu den wichtigsten Neurotransmittern des Menschen und sind unter anderem am Erhalt von Stimmung, Energie, Motivation, Glück, Aufmerksamkeit, Wachheit und Stressresilienz beteiligt. L-Phenylalanin ist das Phenylalanin, das über die Nahrung aufgenommen wird. Die L-Form ist bei der natürlichen Form dieser Aminosäure charakteristisch. Beziehen wir uns auf kein anderes Phenylalanin, dann ist immer L-Phenylalanin gemeint.
Phenylalanin gehört zu den unentbehrlichen (essentiellen) Aminosäuren und muss folglich über die Nahrung aufgenommen werden. Die Aminosäure besitzt eine hydrophobe Seitenkette, ist aber insgesamt amphiphil, das heißt in Wasser und Fett zugleich löslich. Die Ladung ist unpolar und Phenylalanin wird über den Glucose- und ketogenen Stoffwechsel abgebaut. Bekannt ist Phenylalanin bei der Stoffwechselkrankheit Phenylketonurie. Betroffenen fehlen Enzyme für den Abbau der Aminosäure. Sie müssen streng darauf achten, kein Phenylalanin über die Nahrung zu sich zu nehmen, weil es sich ansonsten aufstaut und neurologische Folgeschäden drohen. Zugleich müssen Betroffene sich ausreichend Tyrosin zuführen, damit die Produktion der erwähnten Katecholamine an anderer Stelle fortgeführt werden kann. In der Nahrung findet sich Phenylalanin hochkonzentriert in:
- Schweinefleisch
- Geflügel
- Kürbiskernen
- getrockneten Sojabohnen
- getrockneten Erbsen
- Lachs
- Hühnereiern
- Milch
- Walnüssen
- Käse
Tyrosin – Bedarf, Vorkommen, Funktionen, Wirkungen
Tyrosin ist nach Phenylalanin der nächste Schritt beim Aufbau der Katecholamine Dopamin, Noradrenalin und Adrenalin. Außerdem wird es für die Bildung von Melanin, Thyroxin und Tyramin benötigt und beeinflusst die Herzfrequenz sowie den Blutdruck. Säugetiere (auch Menschen), bei denen die Katalysierung des Farbpigments Melanin gestört ist, leiden am Albinismus. Die Interaktion mit dem Schilddrüsenhormon Thyroxin beeinflusst wichtige Stoffwechselvorgänge. Tyrosin übernimmt einen bedeutenden Anteil an der Translation sowie an Signaltransduktion Prozessen und fördert die Signalübertragung des Botenstoffs Insulin. Auch an der Photosynthese ist die Aminosäure durch die Produktion von Elektronendonor beteiligt, das im Photosystem II das oxidierte Chlorophyll reduziert.
Tyrosin ist anders als Phenylalanin nicht unentbehrlich, da es aus Phenylalanin synthetisiert wird. Lediglich bei der Stoffwechselkrankheit Phenylketonurie muss es über die Nahrung aufgenommen werden. Tyrosin besitzt eine polare Ladung und ist leicht in Säuren und Laugen,schwer in Wasser und überhaupt nicht in Ethanol, Ether und Aceton löslich. Wie Phenylalanin besitzt Tyrosin in seiner natürlichen Form eine L-Struktur, sodass wir uns bei Tyrosin immer auf L-Tyrosin beziehen.
Die Aminosäure wird zunächst über eine Transaminierung durch eine L-Tyrosin-Transaminase abgebaut, wonach das Zwischenprodukt 4-Hydroxyphenylpyruvat entsteht. Dieses wird nun über die 4-Hydroxyphenylpyruvat-Dioxygenase mithilfe von Sauerstoff und Abspaltung von CO2 in Homogentisat verwandelt. Die Homogentisat-Dioxygenase macht aus dem Homogentisat daraufhin Maleylacetoacetat, woraufhin die Fumarylacetoacetase-Hydrolyse einsetzt, die das Maleylacetat in Fumarylacetat abspaltet. Daraus entstehen die Endprodukte Fumarat und Acetoacetat für die Acetat Essigsäure, die für den Zitronensäurezyklus (Citratzyklus) und die Fettsäuresynthese gebraucht wird.
Tryptophan – Bedarf, Vorkommen, Funktionen, Wirkungen
Tryptophan ist die bekannteste aromatische Aminosäure. Sie ist die direkte Vorstufe des Schlaf Hormons Melatonin sowie des Glückshormons Serotonin, das zusätzlich für die Blutgerinnung und Schmerzregulation gebraucht wird und darüber hinaus eine leicht appetitzügelnde Wirkung aufweist. Außerdem wird Tryptophan für die Nicotinsäure Synthese benötigt und ist das Provitamin von Niacin (Vitamin B3). Als wichtigster Bestandteil der Coenzyme NAD+ und NADP leistet Tryptophan einen wesentlichen Beitrag für die Aktivierung sämtlicher Enzyme, wodurch wiederum mehr als 250 Redoxreaktionen ausgelöst werden. Da viele Depressionen mit einem Schlafmangel und einem verringerten Serotoninspiegel assoziiert sind, findet Tryptophan in der Medizin als natürliches Antidepressivum Verwendung.
Tryptophan weist von allen aromatischen Aminosäuren mit seinem Indol-Ring die größte Seitenkette auf und hat die stärkste fluoreszierende Wirkung. Die Ladung ist unpolar und die Aminosäure lipophil und oxidationsempfindlich. Tryptophan ist schlecht in kaltem Wasser und kaltem Ethanol zu lösen und besser, wenn beide Flüssigkeiten erwärmt werden. Überhaupt nicht löslich ist die Aminosäure in Chloroform. Wie Phenylalanin und Tyrosin besitzt Tryptophan eine L-förmige Struktur, sodass die Aminosäure in ihrer natürlichen Form auch als L-Tryptophan bezeichnet werden kann.
Tryptophan wird über die Tryptophan-2,3-Dioxygenase durch Aufbrechung der Pyrrolringe und Spaltung beider aromatischer Ringe abgebaut. Dabei wird Ameisensäure in Kynurenin umgewandelt. Durch die Kynureninase wird Alanin in die Acetessigsäure (Acetoacetat) katalysiert, die zu den Ketonkörpern gehört. Das Nebenprodukt Aldehyd wird außerdem für die NAD-Biosynthese benötigt. Tryptophan findet sich hochkonzentriert in Sojabohnen, getrockneten Erbsen, Kakao, Schweinefleisch, Lachs, Geflügel, Cashewnüssen, Walnüssen, Milch, Reis und Haferflocken.
Histidin – Bedarf, Vorkommen, Funktionen, Wirkungen
Histidin ist die einzige aromatische Aminosäure mit einem Imidazolring statt eines Benzolrings. Der Imidazolring ist basisch und die Aminosäure essentiell. Außerdem kann Histidin nur über den Glucose-Stoffwechsel, nicht aber über den ketogenen Stoffwechsel verwertet werden. Die Aminosäure ist semi-essentiell. So kann der Körper sie in begrenztem Maße selbst herstellen. Da Histidin das Körperwachstum reguliert, sind Säuglinge und Kinder allerdings auf die Zuführung der Aminosäure angewiesen ebenso wie Personen mit einer chronischen Unterfunktion der Nieren.
Histidin besitzt für das Funktionieren des menschlichen Körpers zahlreiche wichtige Funktionen. So ist Histidin antientzündlich sowie antioxidativ und leistet einen wichtigen Beitrag für die Stärkung des Immunsystems. Es generiert die Kontraktionen der Muskeln von Bronchien und Gebärmutter, erweitert die Blutgefäße, fördert die Durchblutung und ist an der Bildung weißer Blutkörperchen beteiligt. Eine wichtige Funktion besitzt Histidin beim Aufbau eisenhaltiger Moleküle wie dem Speicherprotein Ferritin und als Baustein vieler Enzyme.
Durch das Wechselspiel mit dem Mineral Eisen unterstützt Histidin den Sauerstofftransport und ist Puffer für den ph-Wert des Blutes. Histidin bindet außerdem in den Mitochondrien Metallionen und ist damit an zahlreichen Stoffwechselvorgängen beteiligt, zu denen die Bildung des Harnsekrets, die Ausschüttung des Magensaftes und die Anregung der Darmperistaltik zählen. Histidin löst bei Übelkeit Erbrechen aus, was zwar weniger schön ist, aber eine wichtige Schutzfunktion des Körpers darstellt. Histidin wird zu Histamin und in Kooperation mit Alanin zu L-Carnosin synthetisiert. Während Histamin die Stimmung verbessert und den Schlaf-Wach-Rhythmus reguliert, stemmt sich Carnosin der Zellalterung entgegen.
Histidin wird über den Glucose-Stoffwechsel abgebaut und ist positiv geladen. Die Aminosäure wird im Rahmen des Stoffwechsels zum Gewebshormon und Neurotransmitter Histamin. Dieses wird für das Immunsystem, den Metabolismus, das Herz Kreislaufsystem sowie das Zentralnervensystem benötigt. Der enzymatische Abbau von L-Histidin durch die Histidase verwandelt dieses in Urocaninsäure, die wiederum durch das Enzym Urocanase zu Imidazo Lonpropionase wird. Nach der Abspaltung durch das Enzym Formiminotransferase-Cyclodeaminase entsteht schließlich die Aminosäure L-Glutamat.
Proteine- die wichtigsten Aufgaben der Eiweiße
Enzymatische Katalyse
Ständig werden durch den menschlichen Stoffwechsel Stoffe in andere Zustände überführt. Am bekanntesten sind diese Vorgänge bei der Verdauung, sie finden aber auch im Rahmen der Reproduktion und Transkription der DNS statt. Diese Katalysen werden durch eine Klasse von Makromolekülen geleistet, die Enzyme, deren Spaltung die Transformationen bewirkt.
Durchblutung
Der Transport von Sauerstoff und Nährstoffen geschieht über den Blutkreislauf. Beispielsweise leistet Hämoglobin den Sauerstofftransport in den Erythrozyten, Myoglobin den Sauerstofftransport in den Muskeln, Transferrin den Transport von Eisen und Ferritin den Eisentransport in der Leber zusammen mit einem anderen Protein, Ferritin. Deswegen ist eine gute Durchblutung so wichtig und Krankheiten, die Störungen des Blutkreislaufs betreffen, werden in einer eigenen Krankheitsgruppe als Durchblutungsstörungen zusammengefasst.
Koordination und Bewegung
Proteine kommen als Baustoffe besonders zahlreich im Gewebe, den Sehnen, Nerven, Muskeln und den Muskelfasern vor. Deshalb bevorzugen viele Sportler und Bodybuilder eine proteinreiche Kost. Darüber hinaus wird die Muskelkontraktion durch Proteine geleistet. Das Maß von Anspannung und Spannungsentladung funktioniert hierbei über den Aufbau und die Spaltung von ATP und, in einem geringeren Maße, von GTP. Hierbei wird für jede Bewegung ein Aktionspotenzial aufgebaut. Die dafür notwendige Energie wird wie bei einem Kraftwerk durch eine Entladung der elektrischen Spannung hergestellt.
Mechanische Stützfunktionen
Proteine sind die wichtigsten organischen Verbindungen aller Tiere und Pflanzen, die ihren Aufbau und ihre Stabilität gewährleisten. Sie sind wichtigstes Bindeglied in den Membranen. Für die Zugfestigkeit von Haut und Knochen sind insbesondere die Kollagen von Bedeutung. Die Speicherung der Erbinformation dient der Wiederherstellung der Proteinstrukturen im Verletzungsfall und für die Regeneration.
Vitalität des Immunsystems
Bereits die Antikörper des Immunsystems bestehen aus Proteinen. Diese sind dazu fähig, Viren, Bakterien, Pilze und andere Erreger zu erkennen, zu binden und zu bekämpfen. Deswegen steigt im Infektionsfall der Eiweißbedarf um 30 bis 40 % an.
Steuerung des Nervensystems
Auch im menschlichen Nervensystem gibt es eine Reihe von Proteinen, die spezifische Aufgaben im Sinne der Reizübertragung erfüllen. Diese werden ausschließlich in den Neuronen synthetisiert und helfen bei der Signalübertragung über den synaptischen Spalt hinweg. Außerdem überwinden sie dafür Ionenkanäle und Signalkaskaden in den Zellen. Darüber hinaus werden die neuronalen Proteine für den Aufbau von Enzymen benötigt, die innerhalb des menschlichen Nervensystems die enzymatische Katalyse für die Bildung der Neurotransmitter für den Erhalt vitaler geistiger und körperlicher Funktionen leisten.
Zellproliferation und Zellverjüngung
Die menschlichen Zellen erneuern sich ständig und das nicht nur im Verletzungsfall. Auch für diesen Prozess von Zellproliferation und Zellverjüngung werden Eiweiße benötigt. Proteine sind während des gesamten Zellzyklus im Einsatz, von der Apoptose über die Prophase, Metaphase, Anaphase und Telophase bis zur DNS-Replikation. Überdies verhindern sie die unkontrollierte Zellteilung, moderieren also den gesamten Prozess.
Weitere Fragen zu aromatischen Aminosäuren
Was sind essentielle Aminosäuren?
Essentielle Aminosäuren sind unentbehrlich, weil der Mensch sie nicht aus sich selbst heraus erzeugen kann. Sie müssen also über die Nahrung zugeführt werden. Von den 20 oder 21 proteinogenen Aminosäuren sind acht Aminosäuren essentiell. Diese sind Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan und Valin.
Woraus werden Aminosäuren gewonnen?
Aminosäuren werden im menschlichen Stoffwechsel aus Proteinen gewonnen. Dieser Prozess wird von Biologen als enzymatische Katalyse bezeichnet.
Welche Aminosäuren sind gut gegen Falten?
Da Proteine eine wichtige Bedeutung für die Zellverjüngung haben, helfen Aminosäuren gegen Falten besonders gut, wenn sie ihre Funktionen in der Haut ausüben. Dort können sie die Haut zudem mit genügend Feuchtigkeit versorgen, indem sie mit Aquaporinen zusammenarbeiten, dem körpereigenen Wassertransportsystem. Auch schützen sie die Haut als Antioxidantien vor freien Radikalen. Besonders nützlich sind die folgenden Aminosäuren gegen Faltenbildung: Prolin, Leucin und Glycin. Darüber hinaus werden folgende Aminosäuren für eine gesunde und vitale Haut benötigt:
- Arginin (Regeneration)
- Histidin (Beruhigung, antioxidativ)
- Methionin (Schutz vor Schadstoffen)
- Lysin (Stabilität)
Welche Aminosäuren gegen Schlafstörungen?
Das Schlafhormon Melatonin speist sich aus verschiedenen Aminosäuren. Dies erklärt ihre Wirkung gegen verschiedene Schlafstörungen. Da viele Schlafprobleme zudem ihre Ursache in Befindlichkeitsstörungen haben, hilft für einen gesunden Schlaf auch die Interaktion der Aminosäuren mit dem Glückshormon Serotonin. Besonders nützlich sind hierbei die aromatischen Aminosäuren, weil diese direkt an der Produktion der Neurotransmitter Melatonin und Serotonin beteiligt sind.
Ist Histidin aromatisch?
Gelegentlich werden als antiaromatische Aminosäuren nur Phenylalanin, Tryptophan und Tyrosin klassifiziert, was zuweilen Verwirrung stiftet. Tatsächlich unterscheidet sich Histidin von den anderen drei Aminosäuren dadurch, dass es als Seitenkette statt eines Benzolrings einen Imidazolring aufweist. Aufgrund der basischen Seitenkette wird Histidin zudem auch in die Klasse der basischen Aminosäuren eingeordnet. Wir führen Histidin trotzdem als aromatische Aminosäure auf, weil wir bei ihr die Kriterien für diese Stoffklasse als erfüllt sehen:
- besitzt ein Ringsystem
- planare (flache) Strukturen
- gleiche Bindungslängen
- konjugierte (alternierende) Doppelbindungen = Wechselspiel zwischen einfachen und doppelten Bindungen
- Hückel-Regel ist erfüllt
Das Fazit – darum sind aromatische Aminosäuren so wichtig
Der intensive Eigengeruch aromatischer Aminosäuren ist zwar strenggenommen für ihre Funktionalität kein Qualitätskriterium, kann aber dennoch gewisse Aufschlüsse für ihre Intensität bieten. Dies gilt nicht zuletzt unter dem Gesichtspunkt der Evolution, die gesunde Speisen mit einem wohlriechenden Aroma aus Sicht des Abnehmers belegt, während giftige Speisen für ihn von vornherein ungenießbar sind. Hier sagt uns der Eigengeruch dasselbe wie der Geschmack. Dieser Fakt half unseren nicht aufgeklärten Vorfahren beim Überleben und diese Fähigkeit entwickelte sich evolutionär durch Mutation und Selektion weiter.
Wie dargestellt ist die Wirkung sämtlicher vier aromatischer Aminosäuren in der Tat sehr intensiv, und zwar im positiven Sinne. Aromatische Aminosäuren sind bei allen wichtigen Vorgängen rund um den Stoffwechsel, die Durchblutung, der neuronalen Vernetzung und Reizweiterleitung sowie beim Aufbau von Neurotransmittern, Hormonen und Enzymen beteiligt. Besonders augenfällig ist ihre Stärke an der Schaltstelle bei der Produktion des Glückshormons Serotonin und des Schlaf Hormons Melatonin, sodass anti – aromatische Aminosäuren wie Tyrosin und Phenylalanin eine wichtige Rolle bei der Behandlung von Gemütserkrankungen wie Schlafproblemen, Angststörungen und Depressionen spielen. Vor allem ist der universale Wirkmechanismus für den Menschen so attraktiv, der an vielen Stellen zugleich ansetzt. Schließlich finden die aromatischen Aminosäuren für viele Probleme eine Lösung und helfen ganzheitlich anstatt sich isoliert nur auf ein einziges Phänomen zu beschränken.
Marlies Tänzer
Hallo, ich bin Marlies und und schreibe als leidenschaftliche Autorin und Ernährungsberaterin auf diesem Blog. Ich habe bereits mehrere kleine und größere Projekte geleitet und schreibe schon seit 12 Jahren für diverse Kunden, unteranderem auch für Naehrstoffe360.de
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