Alles Wissenswerte über den Aminosäuren-Aufbau
Inhaltsverzeichnis
Sportler schwören auf Eiweiß. Deren Grundlage sind Aminosäuren. Doch nicht jede Säure ist gleich – denn eigentlich braucht es nur 20 von Ihnen, um alle Proteine zu bilden, aus denen die Zellen aller Lebewesen bestehen. Aminosäuren werden in unterschiedliche Gruppen eingeteilt, sie unterscheiden sich in Charakteristiken und Eigenschaften. Die folgenden Zeilen erklären sowohl den Grundaufbau und auch deren wichtige Unterschiede und Klassen.
Kurz gefasst - Das sind Aminosäuren
Der Begriff Aminosäure ist vereinfacht und wird häufig als Synonym für lediglich die sogenannte proteinogene (proteinbildend) Aminosäuren verwendet, von denen bisher 22 bekannt sind. Jedoch gibt es deutlich mehr Aminosäuren – denn sie dienen außerdem als Hormone und als Vorstufe von Enzymen und Neurotransmittern bei zahlreichen Stoffwechselvorgängen. Insgesamt gibt es:
- 22 proteinogene Aminosäuren, die Proteine bilden
- bisher 250 nicht-proteinogene Aminosäuren mit biologischer Funktion
- unzählige synthetisch erzeugte Aminosäuren
- unzählige theoretisch mögliche Aminosäuren
Aus den proteinogenen Aminosäuren kann der Körper über 50.000 verschiedene Proteine herstellen. Acht von ihnen gelten als essenziell, die der Körper nicht selber herstellen kann und über die Nahrung aufgenommen werden müssen. Gerade Sportler, die mit hartem Training Muskel aufbauen wollen, müssen über sie Bescheid wissen.
Tipp!
Die Vielzahl ist unüberschaubar, ihre Wichtigkeit für das Lebens enorm: Sogar auf Kometen und auf Meteoriten konnten Aminosäuren schon nachgewiesen werden.
Gewinnung und Produktion
Eine Aminosäure tritt entweder natürlich auf oder kann aus Naturstoffen gewonnen werden (durch Auftrennung von hydrolysierten Proteinen), aber auch der synthetische Weg steht zur Verfügung. Diese Synthese wurde ursprünglich genutzt, um die Struktur der Aminosäure zu verstehen. Inzwischen werden sie zur gezielten Gewinnung und Darstellung eingesetzt. Es gibt verschiedene Verfahren, mit denen heute industriell diese organischen Verbindungen hergestellt werden.
Extraktionsmethode
Hier werden die Säuren aus natürlichen Stoffen gewonnen. Bei dieser Methode werden die Proteine zunächst hydrolysiert – das bedeutet, die Verbindung wird mit Einbau von Wasser gespalten. Die Abtrennung der unterschiedlichen Säuren geschieht danach durch ein chemisches Verfahren (Chromatographie), bei der die unterschiedlichen Polaritäten der Aminosäuren genutzt werden.
Chemische Synthese
Damit werden Aminosäuren künstlich hergestellt. Hier gibt es zahlreiche verschiedene Verfahren, beispielsweise die Strecker-Synthese, die Degussa-Synthese oder die Synthese von D,L-Methionin.
Enzymatisches Verfahren
Bei diesem Verfahren wird eine Aminosäure unter Beteiligung von Enzymen hergestellt. Beispiele sind die Herstellung von Asparaginsäure oder L-Tryptophan.
Fermentationsverfahren
Hier geschieht die Herstellung mithilfe von Mikroorganismen mit zahlreichen, komplexen Zwischenschritten. Ein Beispiel für dieses Verfahren ist die Herstellung von L-Glutaminsäure aus Glucose, wobei aus einem Kilogramm Glucose 0,5 Kilogramm Glutaminsäure gewonnen werden können.
Tipp!
Die einzelnen Aminosäuren braucht es nicht nur im menschlichen Körper. Die Industriegesellschaft hat den Bedarf auf rund 1,6 Millionen Tonnen pro Jahr erhöht. Sie werden in der Lebensmittel-, in der Futtermittel- und Pharmaindustrie (Kosmetika und Medikamente) verwendet.
Allgemeiner Aufbau der Aminosäure
Aminosäuren gehören zu der chemischen Klasse der organischen Verbindungen. Sie haben immer einen einheitlichen Aufbau. Kern ist ein zentrales Kohlenstoffatom (auch α-Kohlenstoffatom genannt). Daran binden sich verschiedene Gruppen:
- die Carboxylgruppe (COOH)
- die Aminogruppe (NH 2)
- Rest (R)
Das Kohlenstoffatom entscheidet, um welche Klasse von Aminosäuren es sich handelt. Der Rest (R) ist charakteristisch für die jeweilige spezifische Aminosäure. Generell wird zwischen drei Gruppen unterschieden:
- α-Aminosäure
- β-Aminosäure
- γ-Aminosäure
α-Aminosäuren
Diese Säuren haben die meiste Bedeutung für den menschlichen Körper. Die Aminogruppe befindet sich am zweiten Kohlenstoffatom, ebenso das Carboxy-Kohlenstoffatom. Ein Beispiel für diese Gruppe ist die Aminosäure Glycin, die einfachste Aminosäure, die Proteine bildet.
Tipp!
Oft wird der Begriff Aminosäure als Synonym für diese Gruppe verwendet. Denn die proteinbildenden Säuren sind die Bausteine sämtlicher Proteine und damit des Lebens.
β-Aminosäuren
Bei ihnen befindet sich die Aminogruppe am dritten Kohlenstoffatom. Ein einfacher Vertreter dieser Gruppe ist β-Alanin.
γ-Aminosäuren
Bei solch einer Aminosäure befindet sich die Aminogruppe am vierten Kohlenstoffatom. Ein Vertreter der Gruppe ist die γ-Aminobuttersäure (GABA).
Das Säure- und Base-Verhalten der Aminosäuren
Aminosäuren können sowohl basisch (Aufnahme eines Protons) als auch sauer (Abgabe eines Protons) reagieren. Als Feststoffe und in neutralen, wässrigen Lösungen liegen Aminosäuren als Zwitterionen vor. Das bedeutet, dass die Aminogruppe als Säure reagieren kann, da sie Protonen aufnehmen kann, während die Carboxygruppe durch die Abgabe positiver Protonen als Base reagiert.
Achtung!
Die Nettoladung einer Aminosäure hängt vom pH-Wert ab. Als isoelektrischer Punkt wird dabei der pH-Wert bezeichnet, bei dem die Nettoladung gleich null ist.
Proteinogene Aminosäuren
Wie bereits erwähnt, sind diese proteinbildenden Aminosäuren die wichtigsten, da sie die Bausteine aller Lebewesen sind. Generell handelt es sich bei proteinogenen Säuren immer um α-Aminosäuren. Sie unterteilen sich in weitere Diversifikationen:
- kanonische Aminosäuren
- nicht-kanonische Aminosäuren
- essenzielle Aminosäuren
- Unterscheidung nach chemisch-physikalischen Eigenschaften
- Unterscheidung nach Säure-Base-Verhalten
Kanonische Aminosäuren
20 der proteinbildenden Aminosäuren sind sogenannte kanonische Aminosäuren – eine andere Bezeichnung für Standard Aminosäuren, da ihre genetischen Informationen in der Standardversion vorliegen. Die folgende Tabelle zeigt eine Übersicht.
| Aminosäure | Abkürzung | Bemerkung | Ø in Proteinen |
|---|---|---|---|
|
Alanin |
Ala |
nicht-essenziell |
9,0 % |
|
Arginin |
Arg |
semi-essenziell |
4,7 % |
|
Asparagin |
Asn |
nicht-essenziell |
4,4 % |
|
Asparaginsäure |
Asp |
nicht-essenziell |
5,5 % |
|
Cystein |
Cys |
nicht-essenziell |
2,8 % |
|
Glutamin |
Gln |
nicht-essenziell |
3,9 % |
|
Glutaminsäure |
Glu |
nicht-essenziell |
6,2 % |
|
Glycin |
Gly |
nicht-essenziell |
7,5 % |
|
Histidin |
His |
semi-essenziell |
2,1 % |
|
Isoleucin |
Ile |
essenziell |
4,6 % |
|
L-Leucin |
Leu |
essenziell |
7,5 % |
|
Lysin |
Lys |
essenziell |
7,0 % |
|
Methionin |
Met |
essenziell |
1,7 % |
|
Phenylalanin |
Phe |
essenziell |
3,5 % |
|
Prolin |
Pro |
nicht-essenziell |
4,6 % |
|
Serin |
Ser |
nicht-essenziell |
7,1 % |
|
Threonin |
Thr |
essenziell |
6,0 % |
|
Tryptophan |
Trp |
essenziell |
1,1 % |
|
Tyrosin |
Tyr |
nicht-essenziell |
3,5 % |
|
Valin |
Val |
essenziell |
6,9 % |
Nicht-kanonische Aminosäuren
Aminosäuren, die natürlich vorkommen und nicht diesen Standard Code haben, werden nicht-kanonische Aminosäuren genannt. Diese werden in drei weitere Unterkategorien eingeteilt:
- Klasse: Säuren, die durch eine Rekodierung eingebaut werden können (dazu gehören die 21. und 22. proteinogenen Säuren Selenocystein und Pyrrolysin)
- Klasse: kanonische Säuren, deren Aminosäurerest R nach deren Einbau in Proteine verändert wird. Beispiele sind Prolin, das zu Hydroxyprolin wird oder Serin, das zu O-Phosphoserin wird.
Klasse: Das sind Säuren, die der Organismus nicht von den kanonischen Aminosäuren abgrenzen kann. Daher werden sie anstelle von kanonischen Aminosäuren unspezifisch eingebaut. Beispiele sind Selenomethionin (das anstelle von Methionin eingebaut wird) oder Canavanin (das anstelle von Arginin eingebaut wird).
Essenzielle Aminosäuren
Wie bereits oben in der Tabelle schon ersichtlich werden Aminosäuren auch in essenzielle und nicht-essenzielle Varianten unterschieden. Eine nicht-essenzielle Aminosäure wird selbst vom menschlichen Organismus hergestellt. Essenzielle Säuren sind diejenigen, die der Körper braucht, aber nicht selbst produzieren kann. Daher müssen sie über die Nahrung aufgenommen werden. Generell sind alle essenziellen Varianten L-α-Aminosäuren. Für den Menschen sind das:
- Valin
- Methionin
- Leucin
- Isoleucin
- Phenylalanin
- Tryptophan
- Threonin
- Lysin
Tipp!
Es gibt auch die Gruppe der semi-essenziellen Aminosäuren. Diese müssen nur in bestimmten Situationen wie beispielsweise nach schweren Verletzungen oder im Wachstum aufgenommen werden.
Chemisch - physikalische Eigenschaften proteinogener Aminosäuren
Die proteinogenen Aminosäuren werden zudem in Gruppen nach den chemisch-physikalischen Eigenschaften ihrer Reste aufgeteilt. Hier kann es zu Überlappungen und Mehrfachnennungen kommen. Solche Eigenschaften sind beispielsweise:
- Größe
- van-der-Waals-Volumen
- Polarität
- Hydrophobizität
- Säure-Base-Verhalten
Das Säure-Base-Verhalten proteinogener Aminosäuren
Eines der wichtigen Eigenschaften ist das Säure-Base-Verhalten. Ob proteinbildende Aminosäuren neutral, basisch oder sauer reagieren, ist von dem Verhalten des Restes (R) abhängig. Daher gibt es sowohl basische als auch saure Säuren, wie die folgende Tabelle zeigt:
| Basische Säuren | Saure Aminosäuren | Aminosäuren mit ionisierbaren Resten |
|---|---|---|
|
Lysin |
Asparaginsäure (Aspartat) |
Cystein |
|
Arginin |
Glutaminsäure (Glutamat) |
Tyrosin |
|
Histidin |
Alle anderen proteinogenen Säuren wirken weder als Base noch als Säure, da ihre Reste unter physiologischen Bedingungen nicht ionisierbar sind.
Nicht-proteinogene Aminosäuren
Es gibt nicht nur proteinbildende Aminosäuren. Ihnen gegenüber stehen nicht-proteinogene Aminosäuren, die nicht in Proteinen vorkommen. Bislang sind über 250 von ihnen bekannt, die in Organismen vorkommen. Die meisten leiten sich von L-α-Aminosäuren ab, aber auch β-Aminosäuren oder γ-Aminosäuren sind möglich. Beispiele sind:
- Thyroxin (Hormon der Schilddrüse)
- L-DOPA (Stoffwechselzwischenprodukt bei der Synthese von Katecholaminen)
- Ornithin (Stoffwechselzwischenprodukt im Harnstoffzyklus)
- GABA (inhibitorischer Neurotransmitter)
- Neurotoxin (in fast allen Arten von Cyanobakterien nachgewiesen)
- D-Glutamat (Bestandteil in bakteriellen Zellwänden)
- 5-Hydroxytryptophan (Stoffwechselzwischenprodukt bei der Serotoninsynthese)
- β-Alanin (Baustein von Coenzym A)
Auch alle „rechtsdrehenden“ D-Varianten der proteinogenen Aminosäuren zählen zu den nicht-proteinogenen Aminosäuren. Bei den synthetischen Varianten gehört beispielsweise Süßstoff (Aspartam) ebenfalls zu den nicht-proteinogenen Aminosäuren.
Weitere Fragen zu Aminosäuren
Sie sind die einzelnen Bestandteile aller Eiweiße (Proteine) und der mengenmäßig der zweithäufigste Stoff im menschlichen Körper. Proteine sind wiederum unter anderem der Grundbaustein für Muskeln, Sehnen, Bänder, die Grundsubstanz für Enzyme, Hormone und Neurotransmitter, Entgiftungs- und Gerinnungsfaktoren, Antikörper, Transportmittel im Blut und vieles mehr. Aminosäuren sind damit Grundbaustein allen Lebens.
Aminosäuren werden in rechte und linke Formen eingeteilt – je nachdem, wo die Aminogruppe an dem hauptsächlichen C-Atom (Kohlenstoff) beim Molekül steht. Bei L-Aminosäuren ist die Aminogruppe links. Chemisch und physikalisch macht der räumliche Aufbau keinen Unterschied.
Aminosäuren gehören zu den organischen Verbindungen, die mindestens eine Aminogruppe (NH2) und eine Carboxylgruppe (COOH) im Molekül besitzen. Es gibt über 500 verschiedene Arten, die in funktionelle Gruppen eingeteilt werden. 22 von ihnen sind besonders wichtig, da aus ihnen Proteine gebaut werden.
Das Fazit - Aminosäuren unterscheiden sich in ihrem Rest
Es gibt eine Vielzahl von Aminosäuren. Die wichtigste Unterscheidung liegt in der Proteinbildung. Proteinbildene Säuren sind der Ursprung allen Lebens, es existieren 22 Stück. Diese werden in weiteren Eigenschaften der Aminosäuren unterschieden – die vor allem im chemischen Aufbau durch den Rest bestimmt werden – wie beispielsweise das Säure-Base-Verhalten. Molekular ist vor allem der Rest für diese verantwortlich.
Marlies Tänzer
Hallo, ich bin Marlies und und schreibe als leidenschaftliche Autorin und Ernährungsberaterin auf diesem Blog. Ich habe bereits mehrere kleine und größere Projekte geleitet und schreibe schon seit 12 Jahren für diverse Kunden, unteranderem auch für Naehrstoffe360.de
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